Ig的水解片段

在一定條件下，Ig分子的某些部分可被蛋白酶分解為(wei) 不同的片段，因此用酶水解免疫球蛋白是研究其結構與(yu) 功能的重要方法之一。免疫學中常用的酶是木瓜蛋白酶（Papain）和胃蛋白酶（Pepsin）.

木瓜蛋白酶在生理條件下作用於(yu) H鏈使二硫鏈N端裂解，生成兩(liang) 個(ge) *相同的Fab段和一個(ge) Fc段。Fab段又稱為(wei) 抗原結合片段，是由一條完整的L鏈和部分H鏈組成，它仍能和抗原結合，但結合能力減弱，不能形成凝集反應或沉澱反應。Fc段為(wei) 可結晶片段，為(wei) 2條H鏈C端剩餘(yu) 的部分，分子量為(wei) 55KDa,在低溫能夠結晶，無抗原結合活性，但具有其他生物活性如固定補體(ti) 、親(qin) 和細胞等。

胃蛋白酶在低pH下可在IgG分子H鏈間二硫鏈近羥基端斷裂H鏈，形成大小兩(liang) 個(ge) 片段大片段為(wei) F (ab’)2,由兩(liang) 個(ge) F(ab)及鉸鏈區組成，為(wei) 雙價(jia) ，仍具有抗體(ti) 活性，可以與(yu) 抗原發生結合形成沉澱或凝集反應。小片段為(wei) Fc’片段，無生物學活性和抗原性，最終被降解。

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